Jean Lavollay – Canlıların Kimyası

Canlıların organik yapısı· çok sayıda saf cisim tarafından oluşturulur. Sözkonusu yapılardan uygun yöntemlerle ayrılahilen bu cisimler, temel ögelerine göre üç büyük grupta toplanabilirler: glüsitler, protitler, lipitler. * Hayvansal organizmalarda miktar olarak protitlerin en önemli yeri tutmasına karşın, bitkisel organizmalarda genellikle glüsitler ilk sırayı alırlar. Lipitlerin oranı ise çok degişiktir. Sözgelimi insan vücudunda yaklaşık % 16 protein, % 5,5 glüsit (kuru maddede % 43 ve % 15); bir çayır otunda ise % 3,5 protein ve% 14 glüsit (kuru maddede% 17,5 ve % 68,5) vardır. L Protitler Protitler, tüm canlı organizmalann en temel biJeşkenJeridir. Her zaman karbon, hidrojen, oksijen ve azottan 1 oluşan dört element içenneleri nedeniyle dörtlü bileşikler diye adlandınlırlar. Genellikle, ortalama % 16 oranında azot bulunması, protitleri öteki iki büyük gruptan, glüsitler ile lipitlerden ayınr. (“) Kitapta geçen bazıterimierin ve kısahmaların, okuyucu taraltndan da· ha anlaşılabilmesi için kitabın sonuna kOçOk bir sözlük eklenmişlir. (ç.n.). 1 Proleitler kükürt de içerirler. 9 Protitler grubunda yeralan maddeler, bir yandan aminli organik asitlerdir; bir yandan da temelde aminoasitlerce oluşturulan bileşiklerdir. Sınıflandınlmalan, aşağıdaki şemada belirtildiği gibi, giderek artan molekül sayılanna göre yapılır: P�rJtitler ve polipepritlt•r Yalnızca aminoasitlcrin oluşturdu�u 1 Amin/ı asiı/u Protiılcr lın/oproteitll!r (Prmeinler) { bir prosıeılk grubun oluşıurdui!,u lıt!ternproteitlt’r Proıeiıler Bir proıcin ve protidik olmayan Tüm grubun temel bileşkenleri a-aminli karboksilik asitlerdir, NH2 ı o R-CH-C-1′ “oH bunlar serbest durumda bulunabilirler.

ÖzelHkle bileşmeler durumunda, polipeptitlerin ve proteitlerin yapıtaşlarını oluştururlar. Böylece, tam bir protein hidrolizi, yirmi kadar farklı aminoasit ortaya koyar. Tüm canlı hücrelerin ortak olarak kullandıklan bu aminoasitlerin formülleri, adlan ve protein leri tablo l’de verilmiştir. Tablo bu maddelerin çeşitli moleküllerini de göstermektedir. Asimetrik karbon atomuna sahip olmayan glisin* dışındaki tüm aminoasitler ya D dizisjnde ya da L dizisinde yeralır lar. ç/’0 -1’0 J”oH f”oH H,N-CH HC-NH, ı ı R R L aminoasit D aminoasit (•) Gllkokol de denir (ç.n.). lO Proteinlerin yapılışma katılanlar L dizisine giren aminoasitlerdir. Bununla birlikte, mikroorganizmalar D dizisinden aminoasitler üretirler ve antibiyotik özelliklere sahip bazı polipeptitler (gramisidin, tirosidin) içerirler. İki aminoasit molekülü, yogunlaşma sonucu bir O H ll ı amid -C -N – oluşumuyla, bir karbaksil kümelenmesi ve bir amin kümelenmesi arasında H20 yoketme yoluyla kendi aralarında bileşebilirler: H O H O “-N-CH-cf’ + ‘-N-CH-� -H,O+ W � [‘Q!”J ttl �� ‘-oH O H H’- ll ı 0 N-CH-C-N-CH- C’ w ı ı ‘-oH R R, Bu yoğunlaşma tepkimesi endergoniktir, yaklaşık 4.000 kalorilik enerji katkısı ister. Tepkime ürü0 H ll ı nü bir dipeptittir ve -C -N – bağlanması, peptit bağı olarak adlandmhr. Bağ, hidroliz yoluyla koptuğu zaman iki aminoasit birbirinden ayrılır. Dipeptit, aynca amid işlevine, en azından bir asit işlevine ve bir serbest amin işlevine sahiptir.

Aym yoğunlaşma tepkimesi, bir dipeptit ve bir aminoasit ya da iki dipeptit arasında gerçekleşebilir. o· zaman polipeptit denilen bir zincir oluşur. Peptit bağı, iki aminoasit molekülünün temel birleşme biçimidir; ancak başka bağ tipleri de kurulabilir. Sözgelimi iki sistei” molekülüne ait tiol kümelenmesinin hidrojensizleşmesi (yükseltgenme) yoluyla oluşan disülfür bağı gibi: ll 12 TABLO 1 Proteinlerin hidrolizi ile ortaya çıkan “başlıca• aminoasitler Monoaminli monoasitler Glisin ya da glikokol H,N-CH,-cO,H NH, Alanin Vali n Lösin lzolösin Serin Sistein Treonin ı CH,-CH-CO,H NH, CH, ı CH, )cH -CH-CO,H NH, CH, ı CH. )cH -cH,-CH-CO,H NH, CH3-CH, ı CH,)cH -CH-cO,H Bir alkol işlevine,tiole yada tioetere sahip monoaminli monoasitler NH, 1 HO -CH2-CH-C01H .NH, ı HS -CH,-CH-CO,H OH NH, ı ı CHr-CH -CH-CO,H NH, Metionin ı CHr-S-cH,-CH,-CH-CO,H Lizi n Arjinin Diaminli monoasitler NH, 1 H,N-GH,-CH;-CH,-CH,-CH-cO,H HN NH, � ı H,N/C-NH-CH;-CH,-CH,-CH-CO,H Monoaminli diasitier NH1 Aspartik asit ı HO,C-CH2-CH-C02H Glütamik asit NH1 ı HO.c-CHrCH,-CH–CO,H Disülfür baOı olan diaminli diasitier NH1 Sistin (sisteinin yükseltgenme ürünü) ı S-CH.-CH-CO,H ı N t• S-CH,-CH-CO,H Aromatlk çekirdeQi olan aminli asitler NH2 Fe nilalanin Tırozin ı C,H;-CH.-CI+-CO,H NH, ı Ho-C,H;-CHıCH-CO.H lndolik ya da imidazolik çekirde{li olan aminli asitler Triptofan Histidin Prolin Hidrokslptolin (� -cH.-d:_co.H ‘ NH2 ===ı H ı -CH,-CH-C02H N NH Pirolidin türevleri V-CO,H N � HO- v-CO,H N � 13 -2H R-SH + H5-R, R-5-5-R, +2H Aminoasitler, sayılanna göre bir ya da birçok peptit bagı ile birleşirler; bileşik di, tri, tetrapeptit vb. adlarını taşır. Sözgelimi glütation, glütamik asit, sistein ve glisin (glütamil-sisteinil-glisin) tarafından oluşturulan çok yaygın bir tripeptittir. Aminoasit birimlerinde, genellikle çok sayıda polipeptit bulunur: aksitasinde sekiz, sinir sistemindeki P maddesinde on bir, �-endorfinde otuz, vb.

(Bak. hormonlardan sözeden paragrat). Polipeptit zinciri aşağıdaki şemada olduğıı gibi gösterilebilir: N terminal a-a sit C terminal a-asit Burada R, R, R … zinciri kuran farklı aminoasit köklerini belirtir. Mikroorganizmalann halkalı polipeptit ürünleri durumunda, zincir kendi üstüne kapanır (basitrasin, gramisidin . ). İnsülin molekülü elli bir aminoasidin bileşimidir. Proteinler grubundaki bmnen en “iri” polipeptit molekülü olduğıı söylenebilir. Bu molekül, iki polipeptit zincirinin iki disül{ür köprüsü ile birleşmesi sonucunda ortaya çıkar. 14 A) Giy1 B) Phe 1 1s-sl …. Cys. Cys Thr . Ser .Jle. Cys 6 17 8 9 10 11 s � ………. cys Asn 120 21 s � 1 ·· ············ ··Cys ············· … 7 r ….

… ………… Cy5 . …………. Thr 19 30 Insan lnsülini Proteinler ve heteroproteitler, molekül a�rh� yaklaşık 6.000 ile birkaç milyon arasında sıralanan yüksek ağırlıkta molekül1erdir (makromoleküller). Bu maddelerin bazılan, özellikle bitkisel globülinler ve hemoglobinler kolayca, bazıları da çok güç (kan plazmasındaki albüminler ve yumurta akı, baz·ı enzim-proteinler vb.) kristalleşir. Ancak, bir çoğunun kristal durumu henüz elde edilememiştir. Proteitler çözelti içinde, sürekli bir ozmotik basınç ortamında yan-geçirgen zarlan aşamadıklan için asıltı durumunu alırlar. Molekülleri amfoter özellik gösterir; çünkü bunlar, pH değerine göre kesin olarak artı ya da eksi yük taşırlar. Bu sonuncu özellikten, elektroforez yöntemiyle (bir elektrik alanına göçme) ayrılmalarında yararlanılır. Bu moleküllerin bileşimi hidroliz ile çözülür. Farkhhklanna karşın, hidroliz ajanlan (asitler, alkaliler, enzimler), proteinlerden (holoproteitler) l?aşlayarak bir dizi aminoasit açığa çıkanrlar. Bunlar reçine, kağıt ya da plak üstünde, tam tepkimelerle ve kromatografi yöntemleı;yle oldukça kolay ayrılırlar. Hayvansal, bitkispl ya da mikrop kökenli proteinlerin bütünü, çok çeşitli özellikler taşıyan az homojen organik bileşikler grubunu oluşturur. Bazılan suda kolayca çöziıııebilir, bazılan da yaygın biçimde ku11amlan hiçbir çözeltide çözünmez.

Bir kıs15 mı biyolojik bakımdan, yüksek derecede özelleşmiş diğerlerine yardımcı ya da destek olan basit ajanIardır. Bununla birlikte tümü, yaklaşık yirmi farklı aminoasidin çeşitli biçimlerde bir araya gelmeleriyle ortaya çıkar. Nitelikleri, özellikle yapı, sayı, kendilerini oluşturan aminositlerin göreceli oranlan; kendi aralannda kurdukları bag biçimleri; dUzenlenme sırası 2 gibi durumlara bağlıdır. Başlıca bağ biçimi, polipeptitlerin kurduğu bağ biçimidir. Bir proteinin hidrolizi, molekülünün polipeptit parçalarına ayrılmasıyla sonuçlanır. Öte yandan, yeteri kadar çok sayıda aminoasit içeren polipeptitlerin kimyasal sentezi, proteinlerin temel özelliklerine sahip cisimlerin ortaya çıkınasma neden olur.

.